Afficher la notice abrégée

dc.contributor.authorLe Douce, Valentin-
dc.contributor.authorCherrier, Thomas-
dc.contributor.authorRiclet, Raphaël-
dc.contributor.authorRohr, Olivier-
dc.contributor.authorSchwartz, Christian-
dc.date.accessioned2018-04-24T12:59:40Z
dc.date.available2018-04-24T12:59:40Z
dc.date.issued2014
dc.identifier.citationLe Douce, Valentin ; Cherrier, Thomas ; Riclet, Raphaël ; Rohr, Olivier ; Schwartz, Christian ; CTIP2, une protéine multifonctionnelle : Implication en physiopathologie cellulaire et en thérapeutique, Med Sci (Paris), 2014, Vol. 30, N° 8-9 ; p. 797-802 ; DOI : 10.1051/medsci/20143008019
dc.identifier.issn1958-5381
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10608/8453
dc.description.abstractLe facteur de transcription CTIP2 (chicken ovalbumin upstream promoter transcription factor-interacting protein 2, ou BCL11b [B-cell lymphoma/leukemia 11b]) est une protéine aux rôles nombreux et dont l’importance dans la physiologie des cellules est maintenant bien étayée. Les mécanismes d’action de cette protéine commencent à être compris et font appel à des régulations épigénétiques de l’expression des gènes, ainsi qu’au contrôle de l’activité du facteur d’élongation P-TEFb (positive transcription elongation factor b). Grâce aux dérégulations de l’expression de CTIP2, nous comprenons mieux son association à de nombreuses pathologies, telles que le cancer et l’hypertrophie cardiaque. Une meilleure compréhension des mécanismes moléculaires impliqués dans ces processus physiopathologiques devraient permettre le développement de nouvelles voies thérapeutiques visant à corriger les effets délétères des dérégulations de CTIP2. Par ailleurs, CTIP2 et les protéines qui lui sont associées constituent aussi des cibles potentielles dans le cadre des stratégies de purge/réduction des réservoirs latents pour le VIH-1 (virus de l’immunodéficience humaine-1).fr
dc.description.abstractThe transcription factor CTIP2 (BCL11B) is a multifunctional protein involved in numerous cell physiological processes. To date, many molecular mechanisms underlying this process have been discovered, which highlighted the importance of the epigenetic regulation of genes and the regulation of the elongation factor P-TEFb. Furthermore studies of the deregulation of CTIP2 showed the association of CTIP2 to numerous pathologies including cancer and cardiac hypertrophy. A better comprehension of the physiopathology of these diseases might lead to the design of therapeutical strategies intending to prevent CTIP2 deregulation. Moreover, CTIP2 and its associated proteins constitute potential targets in strategies aiming to reduce and/or purge HIV-1 cell reservoirs.en
dc.language.isofr
dc.publisherÉditions EDK, Groupe EDP Sciences
dc.relation.ispartofM/S Revues
dc.rightsArticle en libre accèsfr
dc.rightsMédecine/Sciences - Inserm - SRMSfr
dc.sourceM/S. Médecine sciences [ISSN papier : 0767-0974 ; ISSN numérique : 1958-5381], 2014, Vol. 30, N° 8-9; p. 797-802
dc.subject.meshSyndrome d'immunodéficience acquisefr
dc.subject.meshgénétiquefr
dc.subject.meshthérapiefr
dc.subject.meshvirologiefr
dc.subject.meshAnimauxfr
dc.subject.meshCardiomégaliefr
dc.subject.meshÉpigenèse génétiquefr
dc.subject.meshInfections à VIHfr
dc.subject.meshtraitement médicamenteuxfr
dc.subject.meshVIH-1 (Virus de l'Immunodéficience Humaine de type 1)fr
dc.subject.meshHumainsfr
dc.subject.meshThérapie moléculaire cibléefr
dc.subject.meshTumeursfr
dc.subject.meshFacteur B d'élongation transcriptionnelle positivefr
dc.subject.meshantagonistes et inhibiteursfr
dc.subject.meshProtéines de répressionfr
dc.subject.meshphysiologiefr
dc.subject.meshProtéines suppresseurs de tumeursfr
dc.subject.meshLatence viralefr
dc.titleCTIP2, une protéine multifonctionnelle : Implication en physiopathologie cellulaire et en thérapeutiquefr
dc.title.alternativeCTIP2, a multifunctional protein: cellular physiopathology and therapeutic implicationsen
dc.typeArticle
dc.contributor.affiliationInstitut de parasitologie et de pathologie tropicale, EA7292, université de Strasbourg, Strasbourg, France
dc.contributor.affiliationLaboratory of protein ­interactions and signaling, ­université de Liège, Liège, Belgique
dc.contributor.affiliationIUT de Schiltigheim, 1 allée d’Athènes, Schiltigheim, France
dc.contributor.affiliationInstitut universitaire de France, 103, boulevard Saint-Michel, 75005 Paris, France
dc.identifier.doi10.1051/medsci/20143008019
dc.identifier.pmid25174758


Fichier(s) constituant ce document

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

Ce document figure dans la(les) collection(s) suivante(s)

Afficher la notice abrégée