JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.
  • Nos collections

    • Rapports d'expertise collectiveLes Cahiers du Comité pour l'histoire de l'InsermArchives et patrimoine numériqueRevue médecine/sciencesInserm magazineLes Dossiers Sciences et société
  • Parcourir

    • Tout iPubliCommunautés & CollectionsPar date de publicationAuteursTitresSujetsCette collectionPar date de publicationAuteursTitresSujets
  • Mon compte

    • Ouvrir une session
  • Rapport d'activité

    • Publications les plus consultéesStatistiques par paysAuteurs les plus consultés
  • Lexique iPubli

  Accueil iPubli 
  •   Accueil iPubli
  • Revue médecine/sciences
  • médecine/sciences 2000
  • MS 2000 num. 02
  • Voir le document
  •   Accueil iPubli
  • Revue médecine/sciences
  • médecine/sciences 2000
  • MS 2000 num. 02
  • Voir le document
Ecoutez
Lexique de ce document Lexique de ce document
TermeDéfinition

En savoir plus

  • Bref historique
  • Site de l'éditeur EDP Sciences

Activation des petites protéines G par leurs facteurs d'échange.

Thumbnail
Date
2000
Auteur
Chardin, P
Antonny, B
Cherfils, J
Voir/Ouvrir
MS_2000_2_228.pdf (269.1Ko)
Metadata
Afficher la notice complète
Résumé
Les protéines G sont des commutateurs moléculaires contrôlant de multiples aspects de la vie cellulaire tels que la transduction des signaux. Elles sont présentes alternativement sous forme inactive, liée au GDP, et sous forme active, liée au GTP, leur activation étant contrôlée par des « facteurs d’échange ». La connaissance des structures de ces différents facteurs d’échange et des complexes formés avec leur petite protéine G cible permet de mieux comprendre les mécanismes qui provoquent la sortie du GDP d’une protéine G et son remplacement par le GTP. La flexibilité de deux régions des petites protéines G appelées switch joue un rôle essentiel lors de l’échange de nucléotide. La compréhension du mécanisme par lequel la bréfeldine A inhibe l’un des facteurs d’échange suggère que les réarrangements de ces régions pourraient représenter le « talon d’Achille » par lequel de nouvelles molécules permettraient d’inhiber certains de ces facteurs d’échange.
 
GTP-binding proteins are molecular switches that control multiple aspects of cellular life and signal transduction. These molecules alternate between an inactive, GDP-bound form and an active, GTP-bound form, and their activation is controlled by 'exchange factors'. The structures of several exchange factors and their complexes formed with target small G proteins provide a better understanding of the mechanisms inducing the release of GDP and its subsequent replacement by GTP. The flexibility of two 'switch' regions is essential during the exchange process and the understanding of the mechanism of inhibition of one of these exchange factors by the drug Brefeldin A suggests that the rearrangements that occur in these switch regions might represent the 'Achille's heel' by which new drugs might inhibit some of these exchange factors.
 
Pour citer ce document
Chardin, P ; Antonny, B ; Cherfils, J, Activation des protéines G par leurs facteurs d'échange., Med Sci (Paris), 2000, Vol. 16, N° 2; p.228-34
URI
http://hdl.handle.net/10608/1626
Collections
  • MS 2000 num. 02
Recherche avancée

Nos collections

Rapports d'expertise collectiveLes Cahiers du Comité pour l'histoire de l'InsermArchives et patrimoine numériqueRevue médecine/sciencesInserm magazineLes Dossiers Sciences et société

Parcourir

Tout iPubliCommunautés & CollectionsPar date de publicationAuteursTitresSujetsCette collectionPar date de publicationAuteursTitresSujets

Mon compte

Ouvrir une session

Rapport d'activité

Publications les plus consultéesStatistiques par paysAuteurs les plus consultés
Lexique iPubli
 
Sites du DSO (département Science Ouverte) :
  • Insermbiblio
  • MeSH bilingue
  • HAL-Inserm
Nos partenaires :
  • Service des archives de l'Inserm
  • Délégation Régionale Inserm Auvergne Rhône Alpes
Contact | Mentions légales | A propos | Accessibilité (non conforme)
Institut national de la santé et de la recherche médicale - 101, rue de Tolbiac | 75654 Paris Cedex 13
 

 

 
Sites du DSO (département Science Ouverte) :
  • Insermbiblio
  • MeSH bilingue
  • HAL-Inserm
Nos partenaires :
  • Service des archives de l'Inserm
  • Délégation Régionale Inserm Auvergne Rhône Alpes
Contact | Mentions légales | A propos | Accessibilité (non conforme)
Institut national de la santé et de la recherche médicale - 101, rue de Tolbiac | 75654 Paris Cedex 13