Rôle, fonctionnement et structure des transporteurs à ATP binding cassette (ABC).

Abstract

La famille des transporteurs à ATP binding cassette (ABC) est l’une des familles de protéines les plus importantes, tant par sa taille que par l’implication dans diverses maladies des membres qui la composent. Ces transporteurs ont été découverts et étudiés dans les bactéries dès les années 1950 mais ce n’est qu’en 1990 que leur présence a été établie dans tout le règne vivant. Ces molécules présentent une remarquable conservation dans leur séquence et dans leur organisation structurale, caractérisée par une structure en quatre domaines : deux domaines hydrophobes, formant le site de reconnaissance du substrat, et deux domaines hydrophiles conservés, impliqués dans l’hydrolyse de l’ATP, source d’énergie du transport. Aujourd’hui, avec l’apport massif de données fournies par le séquençage de génomes entiers, on saisit mieux encore l’importance de cette famille dont la taille ne cesse de grandir. Cependant, probablement à cause de leur complexité, la structure et le fonctionnement de ces transporteurs restent encore très peu connus.

ATP binding cassette (ABC) transporters constitute on of the largest constitute one of the largest families of proteins. These transporters are involved not only in the import or export of a wide variety of susbtrates, but also in the regulation of many cellular processes. ABC transporters were first discovered and studied in bacteria, but have now been reported in eukaryotes and humans, with a remarkable conservation. in sequence and structural organization. They share the same structure in four domains: two hydrophobic domains comprising the substrate recognition site, and two conserved hydrohilic domains which bind and hydrolyze ATP, thus energizing transport. Several members of this growing family are involved in various human disorders. Here, we review the most prominent ABC transporters with a special focus on those involved in diseases.