JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.
  • Nos collections

    • Rapports d'expertise collectiveLes Cahiers du Comité pour l'histoire de l'InsermArchives et patrimoine numériqueRevue médecine/sciencesInserm magazineLes Dossiers Sciences et société
  • Parcourir

    • Tout iPubliCommunautés & CollectionsPar date de publicationAuteursTitresSujetsCette collectionPar date de publicationAuteursTitresSujets
  • Mon compte

    • Ouvrir une session
  • Rapport d'activité

    • Publications les plus consultéesStatistiques par paysAuteurs les plus consultés
  • Lexique iPubli

  Accueil iPubli 
  •   Accueil iPubli
  • Revue médecine/sciences
  • médecine/sciences 1993
  • MS 1993 num 06-07
  • Voir le document
  •   Accueil iPubli
  • Revue médecine/sciences
  • médecine/sciences 1993
  • MS 1993 num 06-07
  • Voir le document
Ecoutez
Lexique de ce document Lexique de ce document
TermeDéfinition

En savoir plus

  • Bref historique
  • Site de l'éditeur EDP Sciences

Les domaines de liaison à l'ADN des facteurs de transcription eucaryotes.

Thumbnail
Date
1993
Auteur
Angrand, P.O.
Voir/Ouvrir
MS_1993_6-7_725.pdf (2.638Mo)
Metadata
Afficher la notice complète
Résumé
Most of transcription factors recognize specific DNA sequences through small, discrete domains. In some cases, these domains can be interchanged between proteins showing that they are independently folded units. Mutational and three-dimensional structure analyses have been used to understand the means by which protein-DNA interactions are achieved. There are different kinds of DNA-binding domains. In many cases, this domain is fixed, but in others, it folds only on binding to DNA. Thus homeodomains, C2-H-2-class Zn fingers, steroid receptor-like C4-class Zn fingers, GAL4-like C6-class Zn fingers and E2 antiparallel beta-barrel have a << recognition helix >> that protrudes from a compact domain. By contrast, the basic region of bZIP- class proteins has a flexible segment that wraps around the major groove of DNA. The E2 protein, the steroid receptor-like C4-class Zn finger, the GAL4-like C6-class Zn finger, the bZIP-class and the bHLH-class of transcription factors form dimers. By opposition, most homeoproteins bind to DNA as monomers, and finally the C2-H-2-Class Zn finger proteins form covalent concatemers. The study of DNA-binding domains of eukaryotic transcription factors shows more than one way to present an alpha-helix in the major groove. In evolutionary terms, this implies that these proteins have arisen from different ancestors : consequently, the DNA-binding domain must have been << invented >> several times.
Pour citer ce document
Angrand, P.O., Les domaines de liaison à l'ADN des facteurs de transcription eucaryotes., Med Sci (Paris), 1993, Vol. 9, N° 6-7; p.725-36
URI
http://hdl.handle.net/10608/2983
Collections
  • MS 1993 num 06-07
Recherche avancée

Nos collections

Rapports d'expertise collectiveLes Cahiers du Comité pour l'histoire de l'InsermArchives et patrimoine numériqueRevue médecine/sciencesInserm magazineLes Dossiers Sciences et société

Parcourir

Tout iPubliCommunautés & CollectionsPar date de publicationAuteursTitresSujetsCette collectionPar date de publicationAuteursTitresSujets

Mon compte

Ouvrir une session

Rapport d'activité

Publications les plus consultéesStatistiques par paysAuteurs les plus consultés
Lexique iPubli
 
Sites du DSO (département Science Ouverte) :
  • Insermbiblio
  • MeSH bilingue
  • HAL-Inserm
Nos partenaires :
  • Service des archives de l'Inserm
  • Délégation Régionale Inserm Auvergne Rhône Alpes
Contact | Mentions légales | A propos | Accessibilité (non conforme)
Institut national de la santé et de la recherche médicale - 101, rue de Tolbiac | 75654 Paris Cedex 13
 

 

 
Sites du DSO (département Science Ouverte) :
  • Insermbiblio
  • MeSH bilingue
  • HAL-Inserm
Nos partenaires :
  • Service des archives de l'Inserm
  • Délégation Régionale Inserm Auvergne Rhône Alpes
Contact | Mentions légales | A propos | Accessibilité (non conforme)
Institut national de la santé et de la recherche médicale - 101, rue de Tolbiac | 75654 Paris Cedex 13