JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.
  • Nos collections

    • Rapports d'expertise collectiveLes Cahiers du Comité pour l'histoire de l'InsermArchives et patrimoine numériqueRevue médecine/sciencesInserm magazineLes Dossiers Sciences et société
  • Parcourir

    • Tout iPubliCommunautés & CollectionsPar date de publicationAuteursTitresSujetsCette collectionPar date de publicationAuteursTitresSujets
  • Mon compte

    • Ouvrir une session
  • Rapport d'activité

    • Publications les plus consultéesStatistiques par paysAuteurs les plus consultés
  • Lexique iPubli

  Accueil iPubli 
  •   Accueil iPubli
  • Revue médecine/sciences
  • médecine/sciences 1993
  • MS 1993 num 08-09
  • Voir le document
  •   Accueil iPubli
  • Revue médecine/sciences
  • médecine/sciences 1993
  • MS 1993 num 08-09
  • Voir le document
Ecoutez
Lexique de ce document Lexique de ce document
TermeDéfinition

En savoir plus

  • Bref historique
  • Site de l'éditeur EDP Sciences

La N-glycosylation du VIH : du modèle expérimental à l'application thérapeutique.

Thumbnail
Date
1993
Auteur
Fenouillet, E.
Voir/Ouvrir
MS_1993_8-9_901.pdf (1.654Mo)
Metadata
Afficher la notice complète
Résumé
Human. immunodeficiency virus type-1 (HIV) envelope precursor glycoprotein (gp160) is cleaved into gp120 and gp41 ; gp120 and gp41 are responsible for HIV tropism for CD4+ cells and for viral and cell membrane fusion leading to virus entry into cells, respectively. The functional role of gp160 N-linked glycans (CHO), which represent 50 % of its MW, was studied. During the biosynthesis, it was shown that CHO clusters of gp160 induce the bioactive folding of both gp41 and gp120 : the interaction between abnormally glycosylated gp120 and its CD4 receptor was altered and the accessibility of the V3 loop, a region that plays a key role in membrane fusion was diminished. Such modified properties could account for the impairment of HIV-1 infectivity by glycosylation inhibitors, the prototypes of potential anti-HIV drugs. Similarly, mutation of the gp41 cluster of glycosylation sites inhibited gP160 cleavage and abolished gp41-mediated membrane fusion. In contrast, after biosynthesis, CHO present on mature viral gp120 and gp41 are involved neither in their bioactivity nor in their conformation : the ability of deglycosylated virus to bind and to infect CD4+ cells was reduced by only 10 fold. CHO are then necessary to create but not to maintain the functional conformation Of HIV env products.
Pour citer ce document
Fenouillet, E., La N-glycosylation du VIH : du modèle expérimental à l'application thérapeutique., Med Sci (Paris), 1993, Vol. 9, N° 8-9; p.901-906
URI
http://hdl.handle.net/10608/3010
Collections
  • MS 1993 num 08-09
Recherche avancée

Nos collections

Rapports d'expertise collectiveLes Cahiers du Comité pour l'histoire de l'InsermArchives et patrimoine numériqueRevue médecine/sciencesInserm magazineLes Dossiers Sciences et société

Parcourir

Tout iPubliCommunautés & CollectionsPar date de publicationAuteursTitresSujetsCette collectionPar date de publicationAuteursTitresSujets

Mon compte

Ouvrir une session

Rapport d'activité

Publications les plus consultéesStatistiques par paysAuteurs les plus consultés
Lexique iPubli
 
Sites du DSO (département Science Ouverte) :
  • Insermbiblio
  • MeSH bilingue
  • HAL-Inserm
Nos partenaires :
  • Service des archives de l'Inserm
  • Délégation Régionale Inserm Auvergne Rhône Alpes
Contact | Mentions légales | A propos | Accessibilité (non conforme)
Institut national de la santé et de la recherche médicale - 101, rue de Tolbiac | 75654 Paris Cedex 13
 

 

 
Sites du DSO (département Science Ouverte) :
  • Insermbiblio
  • MeSH bilingue
  • HAL-Inserm
Nos partenaires :
  • Service des archives de l'Inserm
  • Délégation Régionale Inserm Auvergne Rhône Alpes
Contact | Mentions légales | A propos | Accessibilité (non conforme)
Institut national de la santé et de la recherche médicale - 101, rue de Tolbiac | 75654 Paris Cedex 13