JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.
  • Nos collections

    • Rapports d'expertise collectiveLes Cahiers du Comité pour l'histoire de l'InsermArchives et patrimoine numériqueRevue médecine/sciencesInserm magazineLes Dossiers Sciences et société
  • Parcourir

    • Tout iPubliCommunautés & CollectionsPar date de publicationAuteursTitresSujetsCette collectionPar date de publicationAuteursTitresSujets
  • Mon compte

    • Ouvrir une session
  • Rapport d'activité

    • Publications les plus consultéesStatistiques par paysAuteurs les plus consultés
  • Lexique iPubli

  Accueil iPubli 
  •   Accueil iPubli
  • Revue médecine/sciences
  • médecine/sciences 2003
  • MS 2003 num. 06-07
  • Voir le document
  •   Accueil iPubli
  • Revue médecine/sciences
  • médecine/sciences 2003
  • MS 2003 num. 06-07
  • Voir le document
Ecoutez
Lexique de ce document Lexique de ce document
TermeDéfinition

En savoir plus

  • Bref historique
  • Site de l'éditeur EDP Sciences

Focal adhesion kinase (FAK), une protéine aux fonctions multiples

Thumbnail
Date
2003-06
Auteur
Cornillon, Jérôme
Campos, Lydia
Guyotat, Denis
Voir/Ouvrir
MS_2003_06-07_743.pdf (220.5Ko)
MS_2003_06-07_743.html (84.48Ko)
Metadata
Afficher la notice complète
Résumé
FAK (focal adhesion kinase) est une protéine cytoplasmique ubiquitaire retrouvée au sein du complexe d’adhérence. Son activation par les intégrines mais aussi par différents facteurs de croissance, cytokines ou hormones se traduit par l’autophosphorylation d’un résidu tyrosine (397) libérant un site de liaison pour la protéine Src. Cette liaison va permettre l’activation des protéines du complexe d’adhérence, aboutissant à la transmission de signaux régulateurs pour la migration, la survie et la prolifération cellulaires. Un dérèglement de ce système peut limiter ainsi plusieurs fonctions cellulaires, voire entraîner l’apoptose, et pourrait participer aux processus de cancérogenèse. Cet article présente les mécanismes par lesquels FAK contribue à la régulation cellulaire.
 
Focal adhesion kinase (FAK) is a cytoplasmic protein tyrosine kinase localized to regions called focal adhesions. Many stimuli can induce tyrosine phosphorylation and activation of FAK, including integrins and growth factors. The major site of autophosphorylation, tyrosine 397, is a docking site for the SH2 domains of Src family proteins. The other sites of phosphorylation are phosphorylated by Src kinases. Phosphorylated FAK binds proteins of focal adhesion and can activate them directly or indirectly by phosphorylation. These activated proteins forming the FAK complex facilitate the generation of downstream signals necessary to regulate cell functions, like motility, survival and proliferation. Dysregulation of FAK could participate in the development of cancer. This review will focus upon the mechanisms by which FAK transmits biochemical signals and elicits biological effects.
 
Pour citer ce document
Cornillon, Jérôme ; Campos, Lydia ; Guyotat, Denis ; Focal adhesion kinase (FAK), une protéine aux fonctions multiples, Med Sci (Paris), 2003, Vol. 19, N° 6-7; p. 743-752 ; DOI : 10.1051/medsci/20031967743
URI
http://hdl.handle.net/10608/4791
Collections
  • MS 2003 num. 06-07
Recherche avancée

Nos collections

Rapports d'expertise collectiveLes Cahiers du Comité pour l'histoire de l'InsermArchives et patrimoine numériqueRevue médecine/sciencesInserm magazineLes Dossiers Sciences et société

Parcourir

Tout iPubliCommunautés & CollectionsPar date de publicationAuteursTitresSujetsCette collectionPar date de publicationAuteursTitresSujets

Mon compte

Ouvrir une session

Rapport d'activité

Publications les plus consultéesStatistiques par paysAuteurs les plus consultés
Lexique iPubli
 
Sites du DSO (département Science Ouverte) :
  • Insermbiblio
  • MeSH bilingue
  • HAL-Inserm
Nos partenaires :
  • Service des archives de l'Inserm
  • Délégation Régionale Inserm Auvergne Rhône Alpes
Contact | Mentions légales | A propos | Accessibilité (non conforme)
Institut national de la santé et de la recherche médicale - 101, rue de Tolbiac | 75654 Paris Cedex 13
 

 

 
Sites du DSO (département Science Ouverte) :
  • Insermbiblio
  • MeSH bilingue
  • HAL-Inserm
Nos partenaires :
  • Service des archives de l'Inserm
  • Délégation Régionale Inserm Auvergne Rhône Alpes
Contact | Mentions légales | A propos | Accessibilité (non conforme)
Institut national de la santé et de la recherche médicale - 101, rue de Tolbiac | 75654 Paris Cedex 13