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dc.contributor.authorMazat, Jean-Pierre-
dc.contributor.authorRansac, Stéphane-
dc.date.accessioned2017-09-21T13:11:21Z
dc.date.available2017-09-21T13:11:21Z
dc.date.issued2010
dc.identifier.citationMazat, Jean-Pierre ; Ransac, Stéphane ; Le complexe bc 1 de la chaîne respiratoire mitochondriale fonctionne selon l’hypothèse du cycle Q de Mitchell : La preuve par une approche stochastique ?, Med Sci (Paris), 2010, Vol. 26, N° 12 ; p. 1079-1086 ; DOI : 10.1051/medsci/201026121079
dc.identifier.issn1958-5381
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10608/7434
dc.description.abstractLe complexe bc l est central dans l’organisation des oxydations phosphorylantes. Il est largement accepté aujourd’hui que le fonctionnement de ce complexe obéit au schéma décrit par P. Mitchell sous le nom de « cycle Q ». Nous avons montré, en nous appuyant sur un modèle stochastique du transfert des électrons, que la structure de ce complexe permet naturellement l’émergence du cycle Q et minimise les courts-circuits non générateurs d’un gradient de protons transmembranaire. Cette approche fournit un cadre conceptuel général bien adapté à la modélisation des réactions d’oxydoréduction de l’ensemble des complexes de la chaîne respiratoire mitochondrial et de leurs dérèglements pathologiques.fr
dc.description.abstractThe bc 1 complex is a central complex in the mitochondrial respiratory chain. It links the electrons transfer from ubiquinol (or coenzyme Q) to cytochrome c and proton translocation across the inner mitochondrial membrane. It is widely agreed that the “Q-cycle mechanism” proposed by Mitchell correctly describes the bc 1 complex working. It is based on an unexpected separation of the two electrons coming from the coenzyme Q bound at the Q0 site of the bc 1 complex. Using the stochastic approach of Gillespie and the known spatial structure of bc 1 complexes with the kinetic parameters described by Moser and Dutton we demonstrated the natural emergence of the Q-cycle mechanism and the quasi absence of short-circuits in the functional dimer of bc 1 complex without the necessity to invoke any additional mechanism. This approach gives a framework which is well adapted to the modelling of all oxido-reduction reactions of the respiratory chain complexes, normal or mutant.en
dc.language.isofr
dc.publisherEDK
dc.relation.ispartofM/S revues
dc.rightsArticle en libre accèsfr
dc.rightsMédecine/Sciences - Inserm - SRMSfr
dc.sourceM/S. Médecine sciences [ISSN papier : 0767-0974 ; ISSN numérique : 1958-5381], 2010, Vol. 26, N° 12; p. 1079-1086
dc.subject.meshAdénosine triphosphatefr
dc.subject.meshbiosynthèsefr
dc.subject.meshAnimauxfr
dc.subject.meshDimérisationfr
dc.subject.meshTransfert d'électronsfr
dc.subject.meshphysiologiefr
dc.subject.meshComplexe III de la chaîne respiratoirefr
dc.subject.meshHumainsfr
dc.subject.meshMaladies mitochondrialesfr
dc.subject.meshgénétiquefr
dc.subject.meshmétabolismefr
dc.subject.meshMembranes mitochondrialesfr
dc.subject.meshModèles biologiquesfr
dc.subject.meshModèles moléculairesfr
dc.subject.meshPhosphorylation oxydativefr
dc.subject.meshConformation des protéinesfr
dc.subject.meshProcessus stochastiquesfr
dc.subject.meshUbiquinonesfr
dc.titleLe complexe bc 1 de la chaîne respiratoire mitochondriale fonctionne selon l’hypothèse du cycle Q de Mitchell : La preuve par une approche stochastique ?fr
dc.title.alternativeThe cytochrome bc 1 complex in the mitochondrial respiratory chain functions according to the Q cycle hypothesis of Mitchell: the proof using a stochastic approach ?en
dc.typeArticle
dc.contributor.affiliationInserm U688, Université de Bordeaux 2, 146, rue Léo-Saignat, F-33076 Bordeaux Cedex, France
dc.identifier.doi10.1051/medsci/201026121079
dc.identifier.pmid21187048


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