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Nouvelles fonctions de la peptide N -glycanase indépendantes de sa capacité de déglycosylation

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Date
2014
Auteur
Chantret, Isabelle
Couvineau, Alain
Moore, Stuart
Voir/Ouvrir
MS_2014_01_47.pdf (4.591Mo)
MS_2014_01_47.html (84.00Ko)
Metadata
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Résumé
La première fonction qui a été attribuée à la peptide N-glycanase (PNGase) est de déglycosyler les N-glycosylprotéines mal repliées avant leur dégradation par le protéasome. Il s’avère cependant que l’inhibition de cette enzyme modifie peu le taux de dégradation de ces N-glycosylprotéines. Des données récentes montrent que cette enzyme a également la capacité de moduler la morphogenèse de façon indépendante de sa fonction de déglycosylation. La caractérisation du premier déficit en PNGase devrait apporter une meilleure compréhension du rôle de cette enzyme multifonctionnelle dans la physiologie humaine.
 
The primary function of peptide N-glycanase (PNGase) is thought to be the deglycosylation of endoplasmic reticulum associated degradation (ERAD) substrates. However, inhibition of PNGase appears to have little effect upon the destruction rate of many ERAD substrates, and recent data demonstrate deglycosylation-independent functions for PNGase. Whatever the roles of PNGase turn out to be, the identification of a patient presenting with PNGase deficiency will advance our understanding of the importance of this multifunctional protein in human physiology.
 
Pour citer ce document
Chantret, Isabelle ; Couvineau, Alain ; Moore, Stuart ; Nouvelles fonctions de la peptide N -glycanase indépendantes de sa capacité de déglycosylation, Med Sci (Paris), 2014, Vol. 30, N° 1 ; p. 47-54 ; DOI : 10.1051/medsci/20143001013
URI
http://hdl.handle.net/10608/8297
Collections
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