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dc.contributor.authorAdvedissian, Tamara-
dc.contributor.authorDeshayes, Frédérique-
dc.contributor.authorPoirier, Françoise-
dc.contributor.authorGrandjean, Cyrille-
dc.contributor.authorViguier, Mireille-
dc.date.accessioned2018-05-30T11:37:14Z
dc.date.available2018-05-30T11:37:14Z
dc.date.issued2015
dc.identifier.citationAdvedissian, Tamara ; Deshayes, Frédérique ; Poirier, Françoise ; Grandjean, Cyrille ; Viguier, Mireille ; Les galectines : Des lectines pas comme les autres, Med Sci (Paris), 2015, Vol. 31, N° 5 ; p. 499-505 ; DOI : 10.1051/medsci/20153105011
dc.identifier.issn1958-5381
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10608/8628
dc.description.abstractLes galectines forment une famille de lectines animales solubles caractérisées par leur domaine de liaison aux sucres, conservé au cours de l’évolution, et leur affinité pour des glycoconjugués contenant des β-galactosides. Chaque galectine présente un profil d’expression spatio-temporelle, des ligands et des partenaires spécifiques. Ces lectines sont localisées en intra ou extracellulaire et modulent divers processus cellulaires, dont l’adhérence intercellulaire ou avec la matrice extracellulaire, l’organisation de domaines membranaires, la signalisation cellulaire, le trafic intracellulaire, l’apoptose et la régulation du cycle cellulaire. Les souris ayant une mutation nulle pour les galectines 1, 3 ou 7 sont viables, mais présentent des défauts multiples en condition de stress. La participation des galectines à ces multiples processus les désignent comme des cibles thérapeutiques de choix, en particulier dans les cancers et les maladies inflammatoires.fr
dc.description.abstractGalectins constitute a family of soluble animal lectins defined by their evolutionary conserved carbohydrate recognition domain and their affinity for β-galactosides containing glycoconjugates. Each galectin is characterized by a specific spatio-temporal distribution and a unique set of ligands and molecular partners. Interestingly, galectins are found both extracellularly and intracellularly and modulate various cellular processes. Knock-out mutant mice for galectins-1, 3 or 7 are viable but display a wide range of defects under various stress conditions. Indeed, galectins are multifunctional proteins involved in cell-cell and cell-extracellular matrix interactions, organization of membrane domains, cell signalling and also in intracellular trafficking, apoptosis, regulation of cell cycle. Galectins represent potential therapeutic targets, especially in the context of cancer and inflammatory diseases.en
dc.language.isofr
dc.publisherÉditions EDK, Groupe EDP Sciences
dc.relation.ispartofM/S Revues
dc.rightsArticle en libre accèsfr
dc.rightsMédecine/Sciences - Inserm - SRMSfr
dc.sourceM/S. Médecine sciences [ISSN papier : 0767-0974 ; ISSN numérique : 1958-5381], 2015, Vol. 31, N° 5; p. 499-505
dc.subject.meshImmunité acquisefr
dc.subject.meshAnimauxfr
dc.subject.meshApoptosefr
dc.subject.meshSites de fixationfr
dc.subject.meshAdhérence cellulairefr
dc.subject.meshPhénomènes physiologiques cellulairesfr
dc.subject.meshConception de médicamentfr
dc.subject.meshÉvolution moléculairefr
dc.subject.meshGalectinesfr
dc.subject.meshRégulation de l'expression des gènesfr
dc.subject.meshHumainsfr
dc.subject.meshInfectionfr
dc.subject.meshInflammationfr
dc.subject.meshSourisfr
dc.subject.meshSouris knockoutfr
dc.subject.meshThérapie moléculaire cibléefr
dc.subject.meshFamille multigéniquefr
dc.subject.meshMutationfr
dc.subject.meshTumeursfr
dc.subject.meshPolyosidesfr
dc.subject.meshStructure tertiaire des protéinesfr
dc.subject.meshÉpissage des ARNfr
dc.subject.meshFractions subcellulairesfr
dc.subject.meshSpécificité du substratfr
dc.subject.meshphysiologiefr
dc.subject.meshantagonistes et inhibiteursfr
dc.subject.meshcomposition chimiquefr
dc.subject.meshgénétiquefr
dc.subject.meshimmunologiefr
dc.subject.meshtraitement médicamenteuxfr
dc.subject.meshmétabolismefr
dc.titleLes galectines : Des lectines pas comme les autresfr
dc.title.alternativeGalectins, a class of unconventional lectinsen
dc.typeArticle
dc.contributor.affiliationInstitut Jacques Monod, UMR 7592 CNRS, université Paris-Diderot, équipe morphogenèse, homéostasie et pathologies, 15, rue Hélène Brion, 75205 Paris Cedex 13, France
dc.contributor.affiliationÉquipe ingénierie moléculaire et glycobiologie, UMR CNRS 6286, unité fonctionnalité et ingénierie des protéines, faculté des sciences et techniques de Nantes, 2, rue de la Houssinière, BP 92208, 44322 Nantes Cedex 3, France
dc.identifier.doi10.1051/medsci/20153105011
dc.identifier.pmid26059300


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