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dc.contributor.authorAlpy, Fabien-
dc.contributor.authorLegueux, François-
dc.contributor.authorBianchetti, Laurent-
dc.contributor.authorTomasetto, Catherine-
dc.date.accessioned2015-04-29T07:32:45Z
dc.date.available2015-04-29T07:32:45Z
dc.date.issued2009fr_FR
dc.identifier.citationAlpy, Fabien ; Legueux, François ; Bianchetti, Laurent ; Tomasetto, Catherine ; Les protéines à domaine START, des trafiquants intracellulaires de lipides, Med Sci (Paris), 2009, Vol. 25, N° 2; p. 181-191 ; DOI : 10.1051/medsci/2009252181fr_FR
dc.identifier.issn1958-5381fr_FR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10608/6582
dc.description.abstractLes protéines à domaine START représentent une famille de quinze membres chez les mammifères. Chez l’homme, sur la base d’homologies structurelles, cette famille est divisée en plusieurs sousgroupes comprenant principalement des transporteurs intracellulaires non vésiculaires de stérols et de lipides. À l’exception du groupe constitué par les thioestérases à domaine START, les différents groupes sont représentés chez les invertébrés. Le domaine START, toujours situé à l’extrémité carboxy- terminale des protéines, est un module d’environ 210 résidus qui lie les lipides, y compris les stérols. Le cholestérol, le 25-hydroxycholestérol, la phosphatidylcholine, la phosphatidyléthanolamine et les céramides sont les ligands identifiés pour respectivement STARD1/STARD3-6, STARD5, STARD2/STARD10, STARD10 et STARD11, les lipides ou stérols liés par les 7 autres protéines START sont inconnus. Le domaine START est considéré comme un domaine d’échange ou senseur de lipide ou de stérol. Il est constitué d’une poche amphiphile obturée par une hélice α faisant office de couvercle qui isole le ligand hydrophobe du milieu aqueux. Au sein du même sous-groupe, comme celui des transporteurs de stérols, les domaines START de différentes protéines ont des propriétés biochimiques similaires. Cependant, leur profil d’expression, leur régulation et leur localisation subcellulaire les distinguent et déterminent leurs différentes fonctions biologiques. Les protéines à domaines START interviennent dans des processus physiologiques distincts, tels que les échanges de lipides et de stérols entre compartiments intracellulaires, le métabolisme des lipides et la transduction du signal. La mutation ou la dérégulation de l’expression de certaines protéines à domaine START sont liées à divers processus pathologiques comprenant des troubles génétiques, autoimmuns et les cancers.fr
dc.description.abstractFifteen START domain-containing proteins exist in mammals. On the basis of their structural homology, this family is divided into several sub-families consisting mainly of non-vesicular intracellular lipid carriers. With the exception of the Thioesterase-START subfamily, the other subfamilies are represented among invertebrates. The START domain is always located in the C-terminus of the protein. It is a module of about 210 residues that binds lipids, including sterols. Cholesterol, 25-hydroxycholesterol, phosphatidylcholine, phosphatidylethanolamine and ceramides are ligands for STARD1/STARD3-6, STARD5, STARD2/STARD10, STARD10 and STARD11, respectively. The lipids or sterols bound by the remaining 7 START proteins are unknown. The START domain can be regarded as a lipid-exchange and/or a lipid-sensing domain. The START domain consists in a deep lipid-binding pocket - that shields the hydrophic ligand from the external aqueous environment - covered by a lid formed by a C-terminal alpha helix. Within the same subgroup, such as the sterols- carriers subgroup, different START domains have similar biochemical properties; however, their expression profile and their subcellular localization distinguish them and are critical for their different biological functions. START proteins act in a variety of distinct physiological processes, such as lipid transfer between intracellular compartments, lipid metabolism and modulation of signaling events. Mutation or misexpression of START proteins is linked to pathological processes, including genetic disorders, autoimmune diseases and cancers.en
dc.language.isofrfr_FR
dc.publisherEDKfr_FR
dc.relation.ispartofM/S revues : Synthèsefr_FR
dc.rightsArticle en libre accèsfr
dc.rightsMédecine/Sciences - Inserm - SRMSfr
dc.sourceM/S. Médecine sciences [ISSN papier : 0767-0974 ; ISSN numérique : 1958-5381], 2009, Vol. 25, N° 2; p. 181-191fr_FR
dc.subject.meshTransport biologiquefr
dc.subject.meshProtéines de transportfr
dc.subject.meshCholestérolfr
dc.subject.meshCodon d'initiationfr
dc.subject.meshHumainsfr
dc.subject.meshLipidesfr
dc.subject.meshLipoprotéinesfr
dc.subject.meshModèles moléculairesfr
dc.subject.meshTumeursfr
dc.subject.meshPhospholipidesfr
dc.subject.meshConformation des protéinesfr
dc.titleLes protéines à domaine START, des trafiquants intracellulaires de lipidesfr
dc.title.alternativeSTART domain-containing proteins: a review of their role in lipid transport and exchangeen
dc.typeArticlefr_FR
dc.contributor.affiliationInstitut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire (IGBMC), Département de Biologie du Cancer, UPR 6520 CNRS/U964 Inserm/Université Louis Pasteur, BP10142, 67404 Illkirch, CU de Strasbourg, Francefr_FR
dc.contributor.affiliationPlate-forme Bio-informatique de Strasbourg, Laboratoire de Bio-informatique et Génomique Intégratives, IGBMC, BP10142, 67404 Illkirch, CU de Strasbourg, Francefr_FR
dc.identifier.doi10.1051/medsci/2009252181fr_FR
dc.identifier.pmid19239851fr_FR


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