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dc.contributor.authorToupet, Karine-
dc.contributor.authorLehmann, Sylvain-
dc.date.accessioned2015-04-29T07:33:18Z
dc.date.available2015-04-29T07:33:18Z
dc.date.issued2009fr_FR
dc.identifier.citationToupet, Karine ; Lehmann, Sylvain ; L’information cachée dans le repliement des protéines, Med Sci (Paris), 2009, Vol. 25, N° 3; p. 307-310 ; DOI : 10.1051/medsci/2009253307fr_FR
dc.identifier.issn1958-5381fr_FR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10608/6609
dc.description.abstractLes recherches sur les prions et sur les phénomènes d’agrégation des peptides et des protéines ont permis des avancées conceptuelles significatives en biologie conduisant à de nouvelles perspectives thérapeutiques. Du point de vue moléculaire, l’analyse de phénomènes « prions » présents également dans les levures et les champignons filamenteux, a permis de confirmer l’existence d’une transmission d’une information biologique basée sur la conformation des protéines. Cette découverte représente une nouvelle facette des mécanismes épigénétiques qui laisse envisager pour ce mécanisme « prion » des fonctions physiologiques importantes. L’étude des mécanismes d’agrégation des protéines trouve un écho dans une large gamme de pathologies allant de la maladie de Parkinson au diabète. Dans ces protéinopathies, des mécanismes moléculaires similaires ont pu être mis à jour avec pour conséquence des modèles de changements de conformation et d’approches diagnostiques et thérapeutiques communs à ces pathologies.fr
dc.description.abstractBasic research on prions and on protein and peptide aggregation generated a new vision of the pathologic mechanisms of many disorders regrouped under the term «proteinopathies». The latter include several neurodegenerative disorders (Alzheimer, Parkinson disease…) which could benefit for their diagnosis and therapeutics of this type of research. Importantly, the presence of proteins behaving like prions in yeast also contributed to the advance of knowledge in this area by showing that the transmission of a conformational information could be considered as a new epigenetic mechanism. In addition yeast models allow to study the molecular mechanism of protein aggregation, the role of accessory factors, like chaperones, and the screening of therapeutic agents.en
dc.language.isofrfr_FR
dc.publisherEDKfr_FR
dc.relation.ispartofForumfr_FR
dc.rightsArticle en libre accèsfr
dc.rightsMédecine/Sciences - Inserm - SRMSfr
dc.sourceM/S. Médecine sciences [ISSN papier : 0767-0974 ; ISSN numérique : 1958-5381], 2009, Vol. 25, N° 3; p. 307-310fr_FR
dc.subject.meshAnimauxfr
dc.subject.meshMammifèresfr
dc.subject.meshModèles moléculairesfr
dc.subject.meshPrionsfr
dc.subject.meshConformation des protéinesfr
dc.subject.meshPliage des protéinesfr
dc.titleL’information cachée dans le repliement des protéines : Il n’y a pas que la protéine prion de mammifère qui se « prionise »fr
dc.title.alternativeThe information embedded into protein conformation: the mammalian prion protein is not the only one which «prionized»en
dc.typeArticlefr_FR
dc.contributor.affiliationUniversité Montpellier 2, 34095 Montpellier, France fr_FR
dc.contributor.affiliationInserm, U710, 34095 Montpellier, France fr_FR
dc.contributor.affiliationEPHE, Paris, 75007 Paris, Francefr_FR
dc.contributor.affiliationInstitut de Génétique Humaine, CNRS, UPR 1142, 34396 Montpellier, France fr_FR
dc.contributor.affiliationCHU de Montpellier, 34295 Montpellierfr_FR
dc.contributor.affiliationUniversité Montpellier 1, 141, rue de la Cardonille, Bâtiment 24, CC105, Place Eugène Bataillon, 34095 Montpellier Francefr_FR
dc.identifier.doi10.1051/medsci/2009253307fr_FR
dc.identifier.pmid19361397fr_FR


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