JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.
  • Nos collections

    • Rapports d'expertise collectiveLes Cahiers du Comité pour l'histoire de l'InsermArchives et patrimoine numériqueRevue médecine/sciencesInserm magazineLes Dossiers Sciences et société
  • Parcourir

    • Tout iPubliCommunautés & CollectionsPar date de publicationAuteursTitresSujetsCette collectionPar date de publicationAuteursTitresSujets
  • Mon compte

    • Ouvrir une session
  • Rapport d'activité

    • Publications les plus consultéesStatistiques par paysAuteurs les plus consultés
  • Lexique iPubli

  Accueil iPubli 
  •   Accueil iPubli
  • Revue médecine/sciences
  • médecine/sciences 2010
  • MS 2010 num. 06-07
  • Voir le document
  •   Accueil iPubli
  • Revue médecine/sciences
  • médecine/sciences 2010
  • MS 2010 num. 06-07
  • Voir le document
Ecoutez
Lexique de ce document Lexique de ce document
TermeDéfinition

En savoir plus

  • Bref historique
  • Site de l'éditeur EDP Sciences

Les modifications post-traductionnelles orchestrent l’action du récepteur des œstrogènes εRα dans les tumeurs mammaires

Thumbnail
Date
2010
Auteur
Poulard, Coralie
Bouchekioua-Bouzaghou, Katia
Sentis, Stéphanie
Corbo, Laura
Le Romancer, Muriel
Voir/Ouvrir
MS_2010_06-07_636.pdf (681.9Ko)
MS_2010_06-07_636.html (50.11Ko)
Metadata
Afficher la notice complète
Résumé
Il apparaît de plus en plus évident que les modifications post-traductionnelles, par leur capacité à moduler de manière réversible les fonctions des protéines modifiées, sont les acteurs majeurs de la plasticité fonctionnelle des protéines. Le récepteur des œstrogènes (εRα), largement impliqué dans le développement du cancer mammaire, est également la cible de nombreuses modifications post-traductionnelles. Celles-ci modulent son activité en changeant sa localisation via la création de nouvelles surfaces d’interaction ou le masquage de surfaces existantes, modifiant ainsi la nature de ses partenaires. Certaines de ces modifications post-traductionnelles de εRα sont dérégulées dans les cancers mammaires et pourraient constituer de potentielles cibles thérapeutiques.
 
Regulation of the proteome by post-translational modifications (PTM) emerges as a major contributing factor to the functional diversity in biology regulating cellular processes. Because PTM are key to the physiologic functions of the proteins involved, it is imperative that we understand the « coding » that these modifications impart to regulate diverse activities. As estrogen signalling mediates a plethora of PTM not only on the receptors themselves but also on their coregulators, we investigate to « crack » the ER code. Besides the long-known phosphorylation, other covalent additions such as acetylation, ubiquitination, sumoylation and methylation have been described for estrogen receptors in recent years. These modifications affect receptor stability and activity, and provide potential mechanisms for cell- or-gene-specific regulation. A better understanding of the impact of these PTMs on estrogen receptor should help in the identification of new drugs for breast cancer treatments.
 
Pour citer ce document
Poulard, Coralie ; Bouchekioua-Bouzaghou, Katia ; Sentis, Stéphanie ; Corbo, Laura ; Le Romancer, Muriel ; Les modifications post-traductionnelles orchestrent l’action du récepteur des œstrogènes εRα dans les tumeurs mammaires, Med Sci (Paris), 2010, Vol. 26, N° 6-7 ; p. 636-640 ; DOI : 10.1051/medsci/2010266-7636
URI
http://hdl.handle.net/10608/7336
Collections
  • MS 2010 num. 06-07
Recherche avancée

Nos collections

Rapports d'expertise collectiveLes Cahiers du Comité pour l'histoire de l'InsermArchives et patrimoine numériqueRevue médecine/sciencesInserm magazineLes Dossiers Sciences et société

Parcourir

Tout iPubliCommunautés & CollectionsPar date de publicationAuteursTitresSujetsCette collectionPar date de publicationAuteursTitresSujets

Mon compte

Ouvrir une session

Rapport d'activité

Publications les plus consultéesStatistiques par paysAuteurs les plus consultés
Lexique iPubli
 
Sites du DSO (département Science Ouverte) :
  • Insermbiblio
  • MeSH bilingue
  • HAL-Inserm
Nos partenaires :
  • Service des archives de l'Inserm
  • Délégation Régionale Inserm Auvergne Rhône Alpes
Contact | Mentions légales | A propos | Accessibilité (non conforme)
Institut national de la santé et de la recherche médicale - 101, rue de Tolbiac | 75654 Paris Cedex 13
 

 

 
Sites du DSO (département Science Ouverte) :
  • Insermbiblio
  • MeSH bilingue
  • HAL-Inserm
Nos partenaires :
  • Service des archives de l'Inserm
  • Délégation Régionale Inserm Auvergne Rhône Alpes
Contact | Mentions légales | A propos | Accessibilité (non conforme)
Institut national de la santé et de la recherche médicale - 101, rue de Tolbiac | 75654 Paris Cedex 13