JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.
  • Nos collections

    • Rapports d'expertise collectiveLes Cahiers du Comité pour l'histoire de l'InsermArchives et patrimoine numériqueRevue médecine/sciencesInserm magazineLes Dossiers Sciences et société
  • Parcourir

    • Tout iPubliCommunautés & CollectionsPar date de publicationAuteursTitresSujetsCette collectionPar date de publicationAuteursTitresSujets
  • Mon compte

    • Ouvrir une session
  • Rapport d'activité

    • Publications les plus consultéesStatistiques par paysAuteurs les plus consultés
  • Lexique iPubli

  Accueil iPubli 
  •   Accueil iPubli
  • Revue médecine/sciences
  • médecine/sciences 2012
  • MS 2012 num. 10
  • Voir le document
  •   Accueil iPubli
  • Revue médecine/sciences
  • médecine/sciences 2012
  • MS 2012 num. 10
  • Voir le document
Ecoutez
Lexique de ce document Lexique de ce document
TermeDéfinition

En savoir plus

  • Bref historique
  • Site de l'éditeur EDP Sciences

Oligomérisation des protéines humaines et virales à sept domaines transmembranaires : Nouvelle stratégie virale pour manipuler la cellule hôte

Thumbnail
Date
2012
Auteur
Jockers, Ralf
Gbahou, Florence
Tadagaki, Kenjiro
Kamal, Maud
Voir/Ouvrir
MS_2012_10_864.pdf (1.791Mo)
MS_2012_10_864.html (55.99Ko)
Metadata
Afficher la notice complète
Résumé
Les récepteurs couplés aux protéines G (RCPG), aussi appelés protéines à sept domaines transmembranaires (7TM), représentent la plus grande famille de protéines. Elle comprend, chez l’homme, environ 900 membres. Ces protéines se lient à une grande variété de ligands ce qui entraîne l’activation de voies de signalisation impliquées dans divers processus cellulaires. Certaines protéines à 7TM, communément appelés orphelines, n’ont pas de ligand identifié, mais semblent jouer un rôle important dans la modulation de la fonction cellulaire via leurs activités constitutives ou leurs interactions avec d’autres protéines à 7TM. Certains virus synthétisent des protéines orphelines à 7TM homologues aux récepteurs de chimiokines humains pour détourner les fonctions de la cellule hôte et promouvoir leur réplication et leur dissémination. En effet, les protéines virales à 7TM sont capables de former des homomères ou des hétéromères avec d’autres protéines virales à 7TM, voire avec des protéines à 7TM de la cellule hôte. L’hétéromérisation des protéines virales à 7TM constitue une stratégie pertinente pour contrôler les fonctions de la cellule hôte.
 
G protein-coupled receptors (GPCR), also called seven transmembrane domain (7TM) proteins, represent the largest family of membrane receptors with approximately 900 members in humans. Although a substantial number of 7TM proteins have been matched with endogenous ligands, for many of them no ligand has been identified raising questions about their function. Ligand-independent functions have been proposed for several of these so-called orphan 7TM proteins such as the modulation of the function of 7TM proteins with identified ligand through the formation of heteromeric complexes. Interestingly, viruses are using a similar strategy to hijack the host cell signaling machinery and to promote virus replication and dissemination. Indeed, to affect host cell function, several viruses encode orphan 7TM proteins that heteromerize either with other virally-encoded or with host-encoded 7TM proteins with identified ligands. This highlights the strategic importance of 7TM protein signaling and heteromerization for the regulation of cellular homeostasis.
 
Pour citer ce document
Jockers, Ralf ; Gbahou, Florence ; Tadagaki, Kenjiro ; Kamal, Maud ; Oligomérisation des protéines humaines et virales à sept domaines transmembranaires : Nouvelle stratégie virale pour manipuler la cellule hôte, Med Sci (Paris), 2012, Vol. 28, N° 10 ; p. 864-869 ; DOI : 10.1051/medsci/20122810015
URI
http://hdl.handle.net/10608/7951
Collections
  • MS 2012 num. 10
Recherche avancée

Nos collections

Rapports d'expertise collectiveLes Cahiers du Comité pour l'histoire de l'InsermArchives et patrimoine numériqueRevue médecine/sciencesInserm magazineLes Dossiers Sciences et société

Parcourir

Tout iPubliCommunautés & CollectionsPar date de publicationAuteursTitresSujetsCette collectionPar date de publicationAuteursTitresSujets

Mon compte

Ouvrir une session

Rapport d'activité

Publications les plus consultéesStatistiques par paysAuteurs les plus consultés
Lexique iPubli
 
Sites du DSO (département Science Ouverte) :
  • Insermbiblio
  • MeSH bilingue
  • HAL-Inserm
Nos partenaires :
  • Service des archives de l'Inserm
  • Délégation Régionale Inserm Auvergne Rhône Alpes
Contact | Mentions légales | A propos | Accessibilité (non conforme)
Institut national de la santé et de la recherche médicale - 101, rue de Tolbiac | 75654 Paris Cedex 13
 

 

 
Sites du DSO (département Science Ouverte) :
  • Insermbiblio
  • MeSH bilingue
  • HAL-Inserm
Nos partenaires :
  • Service des archives de l'Inserm
  • Délégation Régionale Inserm Auvergne Rhône Alpes
Contact | Mentions légales | A propos | Accessibilité (non conforme)
Institut national de la santé et de la recherche médicale - 101, rue de Tolbiac | 75654 Paris Cedex 13