Les récepteurs couplés aux protéines G dans la lumière
Résumé
Les récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) représentent la plus grande famille de protéines membranaires. Localisés à la surface des cellules dans la membrane plasmique, les RCPG se lient à une grande diversité de ligands tels que les hormones, les nucléotides, les lipides, les ions et les neurotransmetteurs, et sont des intermédiaires clés dans la transmission de signaux de l’extérieur vers l’intérieur de la cellule. Durant les cinq dernières années, d’énormes progrès ont été réalisés dans le domaine de la cristallographie des RCPG. Les structures tridimensionnelles des récepteurs β1- et β2-adrénergique (β1-AR et β2-AR) et du récepteur de l’adénosine (A2AR) complexés à des agonistes en sont une illustration, avec notamment la publication de la structure du récepteur β2-AR complexé à la protéine G stimulatrice (Gs). Cette synthèse présente une vue d’ensemble des structures tridimensionnelles des RCPG et de leur mécanisme d’activation. G protein-coupled receptors (GPCR) are the largest family of integral membrane proteins found in the plasma membrane of mammalian cells. GPCR respond to a large variety of ligands such as amines, lipids, hormones and amino-acids, which are involved in inter-cellular signalling events in a multitude of physiological and pathological processes. GPCRs are therefore key regulators of signal transduction by which cells respond to variations in their environment. During the last five years, striking progress has been made to solve high-resolution structure of GPCR. The most recent successes are the structures of the β1 and β2 adrenoreceptors and the adenosine A2A receptor bound to a variety of agonists. Most importantly, the structure of the β2 adrenoreceptor in complex with a trimeric G protein, Gs, was recently reported. This review will present an overview of the X-ray structure determination of the GPCR and of their activation mechanism.
Pour citer ce document
Lebon, Guillaume ; Tate, Christopher G. ; Les récepteurs couplés aux protéines G dans la lumière, Med Sci (Paris), 2012, Vol. 28, N° 10 ; p. 876-882 ; DOI : 10.1051/medsci/20122810017